H E M O G L O B I N A
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los
tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre
son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
E S T R U C T U R A
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida
por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos a y dos b (hemoglobina adulta- HbA); dos a
y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos a y dos g
(hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (z ) y epsilon (x) (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades a
han reemplazado a las subunidades z (Hb Gower II) y las subunidades g a los péptidos
x. Por esto, la HbF tiene la composición a2g2. Las subunidades b comienzan su síntesis en el
tercer trimestre y no reemplazan a g en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (b, g, d) y
difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura
primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada
una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos
se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena a esta en contacto con las
cadenas b, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre
las dos cadenas b entre si.
difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura
primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada
una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos
se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena a esta en contacto con las
cadenas b, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre
las dos cadenas b entre si.
Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un
grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína
en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2)
y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb
(oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la
porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el
nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el
sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol
de una histidina denominada histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace se
encuentran en un plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirínica del
Hem se sitúa dentro de una bolsa hidrofóbica que se forma en cada una de las cadenas
polipeptídicas.
T I P O S D E H E M O G L O B I N A
Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto.
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada: presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
F U N C I O N
Su principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos.
ANORMALIDADES DE LA HEMOGLOBINA
Las anormalidades de la Hb pueden ser consecuencia de una variación estructural de la molécula o de la producción insuficiente de una o más cadenas de polipéptidos. El término hemoglobinopatías se emplea para designar a las primeras y el de talasemias para calificar a las segundas; las primeras son defectos cualitativos de las cadenas de la globina, en tanto que las segundas son defectos cuantitativos.
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